Enzim Kinetiği

Bu video dersi, enzimlerin kinetik davranış modellerini, aktivitelerinin kovalent ve allosterik düzenlenme mekanizmalarını ve inhibisyon türlerini ele almaktadır.

Enzim Kinetiği
41 min Last updated: August 2026 Türkçe

About this lesson

Bu video dersi, enzimlerin kinetik davranış modellerini, aktivitelerinin kovalent ve allosterik düzenlenme mekanizmalarını ve inhibisyon türlerini ele almaktadır. Ders kapsamında tek alt üniteli basit enzimlerin gösterdiği hiperbolik Michaelis-Menten modeli tanımlanarak; enzimin substrata afinitesini gösteren Km (Michaelis sabiti) ve maksimum reaksiyon hızı olan Vmax kavramları Lineweaver-Burk doğrusal grafiği üzerinden açıklanmaktadır. Enzim aktivitesinin kovalent olarak düzenlenmesini sağlayan kovalent modifikasyonlar; fosforilasyon/defosforilasyon (protein kinaz ve fosfatazlar), histon modifikasyonlarında yer alan asetilasyon, epigenetik DNA metilasyonu ve proteozomal yıkıma götüren ubikutinasyon süreçleri incelenmektedir. Klasik Michaelis-Menten eğrisi göstermeyip sigmoidal davranış sergileyen ve homotropik/heterotropik modülatörlerle düzenlenen allosterik enzimler ve feedback inhibisyon mekanizmaları detaylandırılmaktadır. Son olarak, COX-1 enzimini geri dönüşümsüz asetalleyerek bloke eden aspirinin dahil olduğu suizit (intihar) inhibitörleri ve bunların irreversibil etkileri çözümlenmektedir.

Chapters

10 chapters · 41 min
  1. Enzim kinetiği kavramını ve temel inceleme alanlarını tanımlar. 00:00 – 01:47
  2. Reaksiyon hızı, enzim ünitesi, moleküler aktivite ve spesifik aktivite kavramlarını açıklar. 01:47 – 03:19
  3. Enzimlerin aktivasyon enerjisini düşürerek reaksiyon hızını nasıl artırdığını açıklar. 03:19 – 03:51
  4. Enzimlerin denge sabiti ve serbest enerji değişimi üzerine etkisi olmadığını belirtir. 03:51 – 08:30
  5. Michaelis-Menten eşitliğini ve temel parametrelerini açıklar. 08:30 – 10:17
  6. Km, Vmax ve substrat konsantrasyonu arasındaki ilişkiyi yorumlar. 10:17 – 13:07
  7. Lineweaver-Burk grafiğinin enzim kinetiğinde kullanım amacını açıklar. 13:07 – 14:14
  8. Enzim reaksiyon hızını etkileyen faktörleri sıralar. 14:14 – 19:25
  9. Enzim aktivitesinin zimojen aktivasyonu, kovalent modifikasyon ve allosterik düzenlenme ile kontrolünü açıklar. 19:25 – 31:34
  10. Kompetitif, nonkompetitif, ankompetitif ve irreversibl inhibisyon mekanizmalarını karşılaştırır. 31:34 – 41:28

Instructor

Similar lessons

See all arrow_forward
Loading
check_circle Go to cart